基本HTML版本
计算分子生物
(
网络版
), 2012
年
,
第
1
卷
,
第
1
-
6
页
Jisuan Fenzi Shengwu (Online), 2012, Vol.1, 1
-
6
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4
Scale
Scale
Scale
Scale
图
5
按
Kyte-Doolittle
方法预测的马宾灵
(Mabinlin )A
Ⅱ
链及
B
链的亲水性分析
Figure 5 The hydrophilic analysis of Mabinlin A
Ⅱ
-chain and B-chain predicted with Kyte-Doolittle method
图
6
按
Emini
方法预测的马宾灵
(Mabinlin )A
Ⅱ
链及
B
链的表面可能性区域
Figure 6 The possibility of surface area of Mabinlin A
Ⅱ
-chain and B-chain predicted with Emini method
高的区段
(
图
7)
；在其
B
链的
N-
端
0~7
、
9~21
、
28~29
、
33~34
、
40~57
、
62~63
和
66~68
区段为抗原指数较
高的区段
(
图
7)
。
综合
Karplus-Schulz
方法的蛋白质骨架区柔韧
性预测、
Kyte-Doolittle
方法的蛋白质亲水性预测、
Emini
方法的蛋白质表面可能性预测和
Jamesorr
Wolf
方法的
B
细胞抗原表位预测，经分析发现马宾
灵
(Mabinlin )A
Ⅱ
链的
N-
端
4~6
、
7~9
、
10~11
、
12~14
、
20~22
、
23~26
和
30~33
区段为抗原位点的可能性较
大；马宾灵
(Mabinlin )B
Ⅱ
链的
N-
端
0~7
、
9~13
、
28~29
、
33~34
、
40~45
、
53~54
和
55~57
区段为抗
原位点的可能性较大。
2
讨论
随着生物信息学技术的不断发展，应用生物信
息学对蛋白质的结构与功能进行分析预测的方法
已经日益完善。蛋白质的二级结构是影响蛋白质的
抗原表位的主要因素之一，相比于
α-
螺旋与
β-
折叠
等二级结构的较高化学键键能下所维持的较牢固
的蛋白质高级结构，蛋白质的转角及无规则卷曲等
二级结构通常比较松散，易于发生扭曲或盘绕并展
示在蛋白质的表面，因此在该氨基酸残基区域通常
含有优势的蛋白质抗原表位。另一方面，由于在多
肽折叠为成熟的蛋白质的过程中通常会发生构象
变化，某些具有较高抗原指数的区段会被外层的氨
基酸残基或糖基所屏蔽，故在采用
Jameson-Wolf
Hydrophilicity Plot-Kyte-Doolittle
Hydrophilicity Plot-Kyte-Doolittle
Surface Probability Plot-Emini
Surface Probability Plot-Emini